胶原蛋白：结构、功能与多领域应用

　　

胶原蛋白的结构、生物功能与跨领域应用进展综述

A Review of the Structure, Biological Functions, and Cross-Disciplinary Applications of Collagen

马雅倩¹，张海灵^1，*

1 烟台大学生命科学学院，烟台 264005，mayaqian2017@163.com, hailing1203@hotmail.com.

Yaqian Ma ¹, Hailing Zhang ^1，*

¹ College of Life Sciences, Yantai University, Yantai 264005, mayaqian2017@163.com, hailing1203@hotmail.com.

作者简介：马雅倩（1999—），女，硕士研究生，研究方向合成生物学。

摘要

胶原蛋白是脊椎动物中含量最丰富的结构蛋白，具有优异的力学性能、生物相容性及多功能生物活性。本文系统概述了胶原蛋白的分子结构、分类特征与获取方式，重点阐释其在组织支撑与信号调控中的核心作用。在应用方面，详述了胶原蛋白在医学治疗、组织工程、美容护肤、食品营养、药物递送及环保材料等多个领域的广泛用途，并比较传统动物提取与重组表达技术的优劣，分析重组胶原的产业化潜力与现实挑战。随着合成生物学、材料科学和蛋白质工程的不断进展，胶原蛋白正迈向功能定制化、绿色制造化和高值产业化的新阶段，为生物医药与可持续发展提供关键支撑。

关键词：胶原蛋白，分子结构；生物功能；重组表达；合成生物学；产业化应用

Abstract:

Collagen is the most abundant structural protein in vertebrates, known for its excellent mechanical properties, biocompatibility, and multifunctional bioactivities. This article provides a systematic overview of collagen’s molecular structure, classification characteristics, and sourcing methods, with an emphasis on its central roles in tissue support and signal regulation. In terms of application, the article details collagen's widespread use in medical treatments, tissue engineering, cosmetic skincare, food nutrition, drug delivery, and eco-friendly materials. It also compares the advantages and disadvantages of traditional animal-derived extraction versus recombinant expression technologies, analyzing the industrialization potential and practical challenges of recombinant collagen. With continued advances in synthetic biology, materials science, and protein engineering, collagen is entering a new phase of functional customization, green manufacturing, and high-value industrialization, offering critical support for biomedicine and sustainable development.

Key words: Collagen, Molecular structure; Biological function; Recombinant expression; Synthetic biology; Industrial application

1 胶原蛋白的结构特征与分类

1.1 分子结构与基本特性

胶原蛋白是人体内含量最丰富的结构蛋白，其功能高度依赖其独特的分子结构。每个胶原蛋白分子由三条多肽链通过右手螺旋方式紧密缠绕形成三螺旋结构，其核心由大量重复的Gly-X-Y三肽单元组成。其中，甘氨酸（Gly）固定位于X位，有助于维持螺旋的紧凑性；而X和Y位通常为脯氨酸（Pro）和羟脯氨酸（Hyp），二者通过侧链间的氢键进一步增强分子稳定性。这种高度有序的氨基酸序列和螺旋构型赋予了胶原蛋白优异的拉伸强度和结构稳定性，使其能有效抵抗外界机械应力。

在分子层面之外，胶原蛋白还具备显著的自组装能力，能聚集形成更大的原纤维（fibrils）结构。这些原纤维在皮肤、骨骼、肌腱、软骨等结缔组织中进一步排列成有序的三维网络，是维持组织力学性能和结构完整性的关键支撑。该从分子到原纤维再到宏观网络的多级结构体系，是胶原蛋白作为生物支架材料的重要基础。

此外，胶原蛋白还具备一系列优良的物理和生物特性，包括良好的水溶性、天然的可生物降解性以及低免疫原性。这些性质使其在体内代谢安全，且较少引发免疫排斥反应，因此被广泛应用于生物医用材料的开发，如创伤敷料、组织工程支架、药物递送载体等。其出色的生物相容性和结构特性，使其成为多功能生物材料领域的重要基础原料。

1.2 胶原蛋白的分类

胶原蛋白可依据分子结构特征、纤维形成能力、生物功能及组织分布等方面进行分类。例如，Ⅰ型和Ⅲ型为典型的原纤维形成型胶原，主要构建组织的力学支撑架构；而Ⅳ型和Ⅶ型则不形成原纤维，分别参与基底膜网络构建与上皮-结缔组织界面的锚定功能。在功能层面，各类型胶原不仅具有维持结构稳定的作用，还可参与滤过调节（如Ⅳ型）或释放功能性肽段介导信号传导。此外，不同类型胶原在组织中的分布既有广泛表达（如Ⅰ型于皮肤、骨骼），也具有高度特异性定位（如Ⅹ型限于软骨生长区）。

目前已鉴定的人源胶原蛋白类型超过30种，其中Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ型为主要研究对象。它们因氨基酸序列及基因来源的差异，在结构形态与生物活性方面表现出显著差异。下表列出了若干代表性胶原蛋白的类型、主要分布部位及其生物学功能，供参考。

表1 胶原蛋白类型、分布及功能^[1-3]

Table 1 Types, distribution, and functions of collagen

胶原类型	肽链合成情况	组织分布	其他主要特征
Ⅰ	[α1(Ⅰ)]2α2(Ⅰ)	真皮、腱、骨、牙本质	动物体内最丰富的结构蛋白，[α1(I)]₂α2(I)型胶原已有约5亿年进化历史。其原纤维由一条α2链通过自组装形成，α1链不含半胱氨酸，侧链糖基化程度约为1%，构成较大的带状纤维结构。
	[α1(Ⅰ)]3	胎儿、炎症部位及肿瘤组织
Ⅱ	[α1(Ⅱ)]3	透明软骨、玻璃体、髓核、胚胎角膜、神经视网膜	羟赖氨酸上的羟基几乎完全糖基化，含糖量约为10%，通常形成直径较小的带状纤维。
Ⅲ	[α1(Ⅲ)]3	胚胎真皮、胃肠道、真皮、牙周膜、网状纤维	侧链糖基化程度较低，富含半胱氨酸并通过二硫键交联；组氨酸含量相对丰富，于活体组织呈现显著的嗜银特性。
Ⅳ	[α1(Ⅳ)]3	晶状体囊、角膜后弹性膜、血管球基卵黄囊壁	富含羟赖氨酸，含糖量较高，羟脯氨酸的羟基存在于2位和4位。结构无横纹特征，在活体中形成扁平网状结构。
	[α1(Ⅳ)]2α2(Ⅳ)	-	-
	[α2(Ⅳ)]3	-	-
Ⅴ	[α1(Ⅴ)]3	骨、真皮、角膜、胎盘	富含羟赖氨酸，又称V122
	α1(Ⅴ)[α2(Ⅳ)]2	胚胎绒毛膜和羊膜、肌、鞘、腱鞘、雪旺细胞	-
	[α1(Ⅴ)]2α2(Ⅴ)	人烧伤后出现的颗粒组织	-
	α1(Ⅴ)α2(Ⅴ)α3(Ⅴ)	由培养的肺泡上皮细胞分泌	又称V123
Ⅵ	α1[Ⅵ]α2[Ⅵ]	骨头、软骨、角膜、真皮层	细胞与组织的支撑架构、细胞选择性过滤器，并对肌肉功能起到关键作用。
	α3[Ⅵ]
	α1[Ⅵ]α2[Ⅵ]
	α4[Ⅵ]
Ⅶ	α1[Ⅶ]2α2[Ⅶ]	真皮、膀胱	突变会造成大疱性表皮松解症。
Ⅷ	α1[Ⅷ]3	真皮、大脑、心脏、肾脏	细胞与组织的支撑架构、细胞选择性过滤器。
	α2[Ⅷ]3
	α1[Ⅷ]2α2[Ⅷ]
Ⅸ	α1[Ⅸ]α2[Ⅸ]α3[Ⅸ]	软骨、角膜、玻璃体	维持细胞外基质完整性与稳定性，调控胶原蛋白的形成过程。
Ⅹ	α1[Ⅹ]3	软骨	作为细胞和组织的支撑体系、细胞选择性过滤结构，对软骨发育有促进作用。
Ⅺ	α1[Ⅺ]α2[Ⅺ]α3[Ⅺ]	软骨、椎间盘	有利于软骨发育。
Ⅻ	α1[Ⅻ]3	真皮、肌腱	维持细胞外基质稳定，调控胶原蛋白合成，保障组织结构与机械性能。
ⅩⅤ	α1[ⅩⅤ]3	毛细血管、肾脏、睾丸、心脏	抑制血管生成与肿瘤生长。
ⅩⅥ	α1[ⅩⅥ]3	真皮、肾	介入细胞外基质完整性与稳定性的构建，并对胶原蛋白形成过程实施调控。
ⅩⅦ	α1[ⅩⅦ]3	上皮细胞中半脂小体	其突变会造成大疱性表皮松解症。
ⅩⅧ	α1[ⅩⅧ]3	基底膜、肝脏	抑制血管生成，遏制肿瘤生长，作为信息分子受体，维持肾脏形态结构。
ⅩⅨ	α1[ⅩⅨ]3	基底膜	调节胶原蛋白合成过程。
ⅩⅩ	α1[ⅩⅩ]3	角膜（小鸡）	维护细胞外基质的完整性和稳定性，调节胶原蛋白合成过程。
ⅩⅪ	α1[ⅩⅪ]3	胃、肾	-
ⅩⅫ	α1[ⅩⅫ]3	组织连接	软骨内结构与功能可区分的基质聚集体，与软骨纤维外基质相互结合。
ⅩⅩⅢ	α1[ⅩⅩⅢ]3	心、视网膜	增殖区组织发育不可或缺，且在细胞外基质构建中发挥关键结构性作用。
ⅩⅩⅣ	α1[ⅩⅩⅣ]3	骨头、角膜	-
ⅩⅩⅤ	α1[ⅩⅩⅤ]3	大脑、心脏、睾丸	-
ⅩⅩⅥ	α1[ⅩⅩⅥ]3	睾丸、卵巢	-
ⅩⅩⅦ	α1[ⅩⅩⅦ]3	软骨	-
ⅩⅩⅧ	α1[ⅩⅩⅧ]3	真皮、坐骨神经	-

2 胶原蛋白的来源

胶原蛋白的获取主要分为两类路径：动物组织提取与重组表达技术。传统上，多采用猪皮、牛骨、鱼鳞等动物组织作为原料，通过酸碱处理或酶解（如胃蛋白酶、胰酶、木瓜蛋白酶）提取胶原蛋白。酶解法因条件温和、产物活性保留较好，在食品、化妆品和医用材料中广泛应用。然而，动物源胶原蛋白存在批次不一致、潜在病原污染和免疫原性高等问题，限制了其在高安全性要求的医学领域的进一步使用。

为克服上述局限，近年来合成生物学的发展推动了重组胶原蛋白的研究。通过基因工程在哺乳动物细胞、昆虫细胞、植物乃至微生物中表达人源胶原蛋白，不仅可避免动物源污染风险，还能实现特定功能域的优化与调控。其中，酵母表达系统（如毕赤酵母）因其表达效率高、修饰能力强、易于规模化，被认为是最具应用前景的重组平台。重组胶原蛋白具备良好的生物相容性、安全性和结构可控性，已成为组织工程和高端医疗材料研究的重点方向。

3 胶原蛋白的结构功能关系

胶原蛋白在机体中承担着多重重要生理功能，主要可归纳为结构支撑与信号调控两个方面，是组织稳态维持与再生修复过程中的核心组成。在结构功能方面，胶原蛋白是结缔组织的主要支架成分，其高阶有序的纤维结构赋予组织必要的力学性能与形态稳定性。例如，皮肤中I型和III型胶原共同构建多层次的纤维网架，维持其张力与柔韧性；骨组织中，I型胶原不仅作为无机矿物（羟基磷灰石）沉积的模板，还通过调控矿化程度参与骨骼的刚性与韧性平衡；在肌腱与韧带中，I型胶原呈特有的四分之三交错排列（quarter-staggered array），显著提高抗拉性能，是实现高强度力学负载传导的关键结构基础。在信号功能层面，胶原蛋白通过与细胞表面受体（如整合素α₂β₁、α₁β₁或盘状结构域受体DDR1/2）相互作用，激活多条细胞内信号转导通路，如RhoA/ROCK、MAPK等，进而调控细胞的粘附、迁移、分化乃至细胞周期进程。此外，胶原蛋白还能够通过其网状结构吸附并富集多种生物活性因子，如TGF-β、FGF-2等，形成局部“生长因子储库”。在组织损伤或基质降解时，这些因子可被逐步释放，激活包括BMP-2等在内的多条再生相关信号轴，促进干细胞募集与分化，从而加速组织修复过程，尤其在骨修复和血管再生中具有重要作用。

4 胶原蛋白的多领域应用

胶原蛋白具有生物相容性、低免疫原性和可生物降解性和其他多功能特性等优良特性，已成为跨生物医药、组织工程、食品、化妆品、美容等领域的战略性生物材料有着广泛的应用^[4-9]。

4.1 医疗与组织工程

在医学领域，胶原蛋白凭借其独特的生物活性，已成为医学领域应用范围最广阔的生物材料之一，胶原蛋白和基于胶原蛋白的材料已成功应用50多年，已有数据的分析证明了胶原蛋白材料在治疗慢性伤口、烧伤、静脉和糖尿病溃疡、整形、重建和普通外科、泌尿学、直肠学、妇科、眼科、耳鼻喉科、神经外科、牙科、心血管和骨骼和软骨外科以及美容方面均有疗效^[10]。在临床实践中，其多功能性充分体现在创伤修复、止血及组织再生等多个维度：很多研究已经成功地将胶原蛋白进行诸多临床应用。在烧伤治疗中，胶原蛋白生物敷料能促进肉芽组织形成、减少伤口的挛缩^[11]；在创伤治疗中，胶原蛋白能积极修复创伤组织，用于外伤、溃疡与褥疮的治疗^[12]。胶原蛋白的三螺旋结构，可诱导血小板附着，并于与血小板黏结，达到止血的效果^[13]。国外研究开发的胶原止血材料已经成功地用于肝、脾等组织出血的治疗^[14]。但目前临床与研究所用胶原大多来源于陆生动物和海洋生物，如猪和牛，存在免疫原性和潜在病原体污染的问题，不适应于临床应用^[15]。海洋胶原蛋白能有效避免陆生动物胶原蛋白病原体污染以及过敏性风险的问题，但具有提取难和纯化成本较高等劣势^[16]。此外，随着基因工程、蛋白质工程等分子生物学研究的快速发展和成熟，重组胶原蛋白研究也快速推进^[17]。

4.2 医疗美容与护肤

在医疗美容领域，胶原蛋白凭借其天然保湿性、促胶原再生能力和低免疫原性，已成为抗衰老与皮肤修复的核心生物材料。MOREIRA C D F等人^[18]研究合成并表征了经胶原蛋白化学修饰、由生物活性玻璃纳米颗粒增强的新型热敏壳聚糖基复合材料，其在约37°C具有热敏响应，含胶原蛋白的复合物平均孔径增加，胶原蛋白和生物活性玻璃的添加提高了机械性能，且对人骨肉瘤细胞和人胚胎肾细胞无毒性，有望用作骨和软骨修复的可注射支架。

4.3 食品与营养健康

在食品与保健品领域，胶原蛋白肽因其高吸收率与功能活性，成为功能性食品原料的热点。食用级胶原外形为白色，口感柔软有弹性，除有改善食品口感等方面的作用外，也能增加其营养。由于胶原蛋白在食品工业中具有优异的物理特性，因此经常被用作乳化剂、发泡剂、稳定剂、澄清剂和其他食品添加剂^[19]，可作为肠衣等可食用包装材料^[20]；在食品冷冻过程中，胶原蛋白水解物中的抗冻肽可以控制或防止食品冷冻保存过程中冰晶的形成，延缓融化速度^[21]。胶原蛋白对脂质过氧化作用有抑制效果，可有效延缓脂质的腐败，可以用作油品的保护剂使用。胶原分子是两性电解质，在水溶液中与单宁等酸性物质形成絮状沉淀，滤去沉淀后可以使葡萄酒、果汁等饮料更清澈、口感更好，因此通常用作饮料澄清剂。

4.4 药物递送系统

在药物递送与靶向治疗领域，胶原蛋白凭借其酶响应性降解特性，成为智能药物载体的理想选择。胶原蛋白膜、胶原蛋白罩、胶原海绵、胶原蛋白水凝胶、脂质性胶原蛋白、胶原微球和纳米微粒等已作为新兴给药载体，具有良好的生物相容性、毒性小、可生物降解以及高效、长效等优点，在药物递送方面展现出重要价值^[22]。王^[23]等选择明胶和重组胶原水凝胶作为治疗寄生虫病药物氯硝柳胺和吡喹酮的给药载体，通过药物缓释实验通证明重组胶原蛋白水凝胶对两种药物均有较好的缓释效果；朱等^[22]利用氧化葡聚糖改性胶原水凝胶构建不同体系的胶原基载药水凝胶，以阿米卡星为药物模型，证明氧化葡聚糖改性胶原水凝胶具有pH响应释药性能，可用于解决传统水凝胶缺乏对细菌感染后pH环境变化影响药物释放的问题。

4.5 工业与环保应用

工业与环保应用中，胶原蛋白的绿色生产与资源化利用备受关注。在绿色生产技术中，通过基因工程技术，利用大肠杆菌、毕赤酵母等微生物表达重组胶原蛋白，可避免传统动物源提取中的病毒风险和免疫原性问题，此生产过程中无需动物宰杀，可减少碳排放和资源消耗，目前国内企业如锦波生物、创健医疗已实现重组人源化胶原蛋白的规模化生产，并获国际认证；采用酶解法替代化学法提取胶原蛋白也逐渐得到应用^[24]，可显著提升提取率并减少污染物排放，实现胶原蛋白的绿色生产。在资源化利用方面，可采用胶原蛋白基环保材料替代传统塑料^[25]，如可食性包装膜^[26]、生物降解肠衣^[27]等，此类材料具有阻湿、阻氧、可热封等特性，且废弃后可自然降解；近年来，胶原蛋白的工业副产品得到高值化应用，人造皮革^[28]相对传统PU皮革，胶原基环保皮革拉伸强度更大，且生产过程无有害溶剂排放；以重组胶原蛋白为主要原料的生物墨水^[29]也广泛用于3D生物打印，分辨率更高，可支持组织工程支架的精准构建。此外，在环境检测技术中，胶原纤维光学传感器^[30]用于重金属离子检测，灵敏度得到显著提高，助力环境监测领域的精准治理。

5 发展前景与挑战

未来胶原蛋白研究将继续向高性能、功能化与绿色制造方向深入推进。依托合成生物学、蛋白质工程与人工智能等交叉技术，科学家正尝试设计具有特定生物功能的新型胶原结构，开发更高稳定性、可控降解性与生物活性更强的重组胶原蛋白。组织工程方面，胶原蛋白将更多与3D打印、智能载药系统、仿生支架等技术集成，实现多尺度、可定制化的人体组织构建。同时，绿色制造工艺也成为研究重点，通过低碳排放、可持续微生物发酵平台替代传统动物提取，提高产品安全性与生态友好性。随着法规标准的逐步完善，胶原蛋白有望在精准医疗、美容护肤、食品健康及环保材料等多个领域全面升级。

然而，胶原蛋白产业化仍面临多重挑战。当前重组表达系统中羟基化修饰效率低，影响三螺旋结构稳定性；高纯度胶原产品的生产流程复杂、成本高，限制了大规模推广。此外，国内外对于重组胶原的质量评价、临床应用、安全监管等尚缺乏统一标准，影响产品的国际化与规范应用。在激烈的市场竞争中，胶原蛋白企业必须通过差异化创新、技术突破和产品迭代形成核心竞争力，以实现从实验室研发向高值化、规模化应用的有效转化。

6 结语

胶原蛋白作为一种兼具结构支撑与生物活性的天然大分子，已从传统的动物组织提取迈向重组表达与智能设计的新阶段。其在医疗健康、组织工程、美容保健、食品营养与绿色材料等领域展现出巨大的应用潜力。随着合成生物学、材料科学与人工智能的深度融合，胶原蛋白不仅是研究的重要方向，也正成为支撑未来生物制造与精准医疗的重要基础材料。面向未来，围绕其结构优化、功能拓展与产业规范的持续突破，将推动胶原蛋白真正走向高性能、广适应与可持续的发展新时代。

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